Денатурация белка - это процесс, который связан с нарушением вторичной, третичной, четвертичной структур молекулы под воздействием разных факторов.

Особенности процесса

Он сопровождается разворачиванием полипептидной связи, которая в растворе изначально представлена в виде беспорядочного клубка.

Процесс денатурации белка сопровождается утрачиванием гидратной оболочки, выпадением белка в осадок, утрачиванием им нативных свойств.

Среди основных факторов, которые провоцируют процесс денатурации, выделим физические параметры: давление, температуру, механическое действие, ионизирующее и ультразвуковое излучение.

Денатурация белка происходит под воздействием органических растворителей, минеральных кислот, щелочей, солей тяжелых металлов, алкалоидов.

Виды

В биологии выделяют два варианта денатурации:

• Обратимая денатурация белка (ренатурация) предполагает процесс, в котором денатурированный белок после устранения всех денатурирующих веществ восстанавливается в исходную структуру. В этом случае в полном объеме возвращается биологическая активность.
• Необратимая денатурация предполагает полное разрушение молекулы, даже после удаления из раствора денатурирующих реагентов физиологичная активность не возвращается.

Особенности денатурированных белков

После того как произошла денатурация белка, он получает определенные свойства:

1. В сравнении с нативной белковой молекулой увеличивается количество функциональных либо реактивных групп в молекуле.
2. Уменьшается растворимость и процесс осаждения белков, чему способствует потеря водной оболочки. Происходит разворачивание структуры, появляются гидрофобные радикалы, наблюдается нейтрализация зарядов полярных фрагментов.
3. Меняется конфигурация белковой молекулы.
4. Утрачивается биологическая активность, причиной этого будет нарушение нативной структуры.

Последствия

После денатурации происходит переход нативной компактной структуры в рыхлую развернутую форму, упрощается проникновение к пептидным связям ферментов, необходимых для разрушения.

Конформация белковых молекул определяется возникновением достаточного количества связей между разными участками определенной полипептидной цепочки.

Белки, состоящие из достаточного количества атомов, которые находятся в непрерывном хаотичном движении, способствует определенным перемещениям частей полипептидной цепи, что вызывает нарушение общей структуры белков, снижение его физиологических функций.

Белки имеют конформационную лабильность, то есть предрасположенность к незначительным изменениям конформации, происходящим в результате обрыва одних и образования других связей.

Денатурация белка приводит к изменениям его химических свойств, способности вступать во взаимодействие с другими веществами. Наблюдается изменение пространственной структуры и участка, непосредственно контактирующего с иной молекулой, и всей конформацией в целом. Наблюдаемые конформационные изменения имеют значение для функционирования белков в живой клетке.

Механизм разрушения

Процесс денатурации белка предполагает разрушение химических (водородных, дисульфидных, электростатических) связей, стабилизирующих высшие уровни организации молекулы белка. В результате этого меняется пространственная структура белка. Во многих ситуациях не наблюдается разрушения его первичной структуры. Это дает возможность после раскручивания полипептидной цепи стихийно скручиваться протеину, создавая «случайный клубок». В подобной ситуации наблюдается переход к беспорядочному состоянию, имеющему существенные отличия от нативной конформации.

Заключение

Температура денатурации белков превышает 56 градусов Цельсия. Типичными признаками прохождения необратимой денатурации белковых молекул считаются снижение растворимости и гидрофильности молекул, повышение оптической активности, понижение стойкости белковых растворов, увеличение вязкости.

Денатурация вызывает агрегацию частиц, они могут выпадать в осадок. Если на белок действует денатурирующий агент на протяжении незначительного временного промежутка, высока вероятность восстановления нативной белковой структуры. Данные процессы широко используют при переработке продуктов питания, консервировании, изготовлении обуви, одежды, во время сушки фруктов и овощей. Денатурацию используют в ветеринарии, медицине, клинике, фармации, при проведении биохимических исследований, связанных с осаждением в биологическом материале протеина. Далее проводится идентификация в исследуемом растворе небелковых и низкомолекулярных инстанций, в результате чего можно установить количественное содержание веществ. В настоящее время ищут способы защиты белковых молекул от разрушения.

Свойства и функции белков

Структура и свойства белков могут изменяться под влиянием разных физико-химических факторов: действие концентрированных кислот и щелочей, тяжелых металлов, изменение температуры и т. п. Одни из белков легко изменяют структуру под незначительным действием разнообразных факторов, другие – стойкие к подобным влияниям. Основные свойства белка это – денатурация, ренатурация, деструкция.

Денатурация

Денатурация – это процесс нарушения естественной структуры белка с сохранением пептидных связей (первичной структуры). Может быть необратимым процессом. Но при условии прекращения действия отрицательных факторов на первых стадиях белок может восстанавливать свое нормальное состояние, то есть происходит обратная денатурация – ренатурация.

Ренатурация

Ренатурация – это способность белка восстанавливать нормальную структуру после устранения действия отрицательных факторов. Выполнение некоторых функций – двигательной, сигнальной, каталитической и т. п. – у живых организмов связано с частичной обратной денатурацией белков.

Деструкция

Деструкция – это процесс разрушения первичной структуры белка. Является всегда процессом необратимым.

Функции белков

Белки выполняют следующие основные функции:

1. Структурная (строительная) . Входят в состав мембран, микротрубочек и микронитей, которые выполняют роль цитоскелета. В связях содержится белок эластин, в волосах, ногтях и перьях – белок кератин, в хрящах и сухожилиях – белок коллаген, в костях – белок осеин.
2. Защитная . Лимфоцитами вырабатываются специализированные белки – антитела, которые способны распознавать и обезвреживать бактерии, вирусы, инородные для организма белки. В процессах свертывания крови принимают участие белки фибрин, тромбопластин и тромбин. Они предупреждают значительные потери крови. В ответ на атаку болезнетворных микроорганизмов растения также синтезируют ряд защитных белков.
3. Сигнальная . Обеспечивает избирательное поглощение клеткой определенных веществ и способствует защите ее. При этом отдельные сложные белки клеточных мембран способны распознавать определенные химические соединения и реагировать на них. Они связываются с ними или изменяют свою структуру и передают сигналы об этих веществах на другие участки мембраны или вглубь клетки.

1. Двигательная (сократительная) . Обеспечивают способность клетки двигаться, изменять форму. Например, сокращающиеся белки актин и миозин функционируют в скелетных мышцах и во многих других клетках. В состав микротрубочек ресничек и жгутиков эукариотических клеток входит белок тубулин.
2. Регуляторная . Являются гормонами белковой природы у животных, регулирующими рост, половое созревание, половые циклы, изменение покровов и т. п. Некоторые белки регулируют активность обмена веществ.
3. Транспортная . Белки транспортируют неорганические ионы, газы (кислород, углекислый газ), специфические органические вещества. Транспортные белки содержатся в мембранах клеток, в эритроцитах и т. п. В крови есть белки-транспортеры, которые узнают и связывают определенные гормоны и несут их к определенным клеткам. Например, гемоцианин (белок синего цвета) у беспозвоночных, гемоглобин у позвоночных переносят кислород.
4. Запасающая . Могут запасаться в эндосперме семени многих иидов растений (в злаковых от 15-25 %, бобовых – до 45 %), в яйцах птиц, пресмыкающих и т. п.
5. Питательная . Зародыш семени некоторых растений потребляет на первых этапах развития белки, которые отложены в запас.
6. Энергетическая . При расщеплении белков высвобождается энергия. Аминокислоты, которые образовались при расщеплении белков, или используются для биосинтеза белков, нужных организму, или раскладываются с высвобождением энергии. При полном расщеплении 1 г белков в среднем высвобождается 17,2 кДж энергии. Однако белки как источник энергии используются очень редко, преимущественно тогда, когда истощаются запасы углеводов и жиров.
7. Ферментативная (каталитическая) . Эту функцию выполняют белки – ферменты, которые ускоряют биохимические реакции в организме.
8. Функция антифриза . В плазме крови некоторых живых организмов содержатся белки, которые предупреждают ее замерзание в условиях низких температур.

Некоторые организмы, живущие в горячих условиях, имеют белки, которые не денатурируют даже при температуре +50…90 °С.

Некоторые белки образуют сложные комплексы с пигментами, нуклеиновыми кислотами.

Денатурация – это нарушение нативной пространственной структуры белковой молекулы под влиянием внешних воздействии.

К числу таких внешних воздействий можно отнести нагревание (тепловая денатурация); встряхивание, взбивание и другие резкие механические воздействия (поверхностная денатурация); высокую концентрацию водородных или гидроксильных ионов (кислотная или щелочная денатурация); интенсивную дегидратацию при сушке и замораживании продуктов и др.

Для технологических процессов производства продукции общественного питания наибольшее практическое значение имеет тепловая денатурация белков. При нагревании белков усиливается тепловое движение атомов и полипептидных цепей в белковых молекулах, в результате чего разрушаются так называемые слабые поперечные связи между полипептидными цепями (например, водородные), а также ослабляются гидрофобные и другие взаимодействия между боковыми цепями. В результате этого изменяется конформация полипептидных цепей в белковой молекуле. У глобулярных белков развертываются белковые глобулы с последующим свертыванием по новому типу; прочные (ковалентные) связи белковой молекулы (пептидные, дисульфидные) при такой перестройке не нарушаются. Тепловую денатурацию фибриллярного белка коллагена можно представить в виде плавления, так как в результате разрушения большого числа поперечных связей между полипептидными цепями фибриллярная структура его исчезает, а коллагеновые волокна превращаются в сплошную стекловидную массу.

В молекулярной перестройке белков при денатурации активная роль принадлежит воде, которая участвует в образовании новой конформационной структуры денатурированного белка. Полностью обезвоженные белки, выделенные в кристаллическом виде, очень устойчивы и не денатурируют даже при длительном нагревании до температуры 100 °С и выше. Денатурирующий эффект внешних воздействий тем сильнее, чем выше гидратация белков и ниже их концентрация в растворе.

Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка: потерей биологической активности, видовой специфичности, способности к гидратации (растворению, набуханию); улучшением атакуемости протеолитическими-ферментами (в том числе пищеварительными); повышением реакционной способности белков; агрегированием белковых молекул.

Потеря белками биологической активности в результате их тепловой денатурации приводит к инактивации ферментов, содержащихся в растительных и животных клетках, а также к отмиранию микроорганизмов, попадающих в продукты в процессе их производства, транспортирования и хранения. В целом этот процесс оценивается положительно, так как готовую продукцию при отсутствии ее повторной обсемененности микроорганизмами можно хранить сравнительно продолжительное время (в охлажденном или мороженом виде).

В результате потери белками видовой специфичности пищевая ценность продукта не снижается. В ряде случаев это свойство белков используется для контроля технологического процесса. Например, по изменению окраски хромопротеида мяса – миоглобина с красной на светлокоричневую судят о кулинарной готовности большинства мясных блюд.

Потеря белками способности к гидратации объясняется тем, что при изменении конформации полипептидных цепей на поверхности молекул белка появляются гидрофобные группы, а гидрофильные оказываются блокированными в результате образования внутримолекулярных связей.

Улучшение гидролиза денатурированного белка протеолитическими ферментами, повышение его чувствительности к многим химическим реактивам объясняется тем, что в нативном белке пептидные группы и многие функциональные (реакционноспособные) группы экранированы внешней гидратной оболочкой или находятся внутри белковой глобулы и таким образом защищены от внешних воздействий.

При денатурации указанные группы оказываются на поверхности белковой молекулы.

Агрегирование – это взаимодействие денатурированных молекул белка, в результате которого образуются межмолекулярные связи, как прочные, например, дисульфидные, так и многочисленные слабые.

Следствием агрегирования белковых молекул является образование более крупных частиц. Последствия дальнейшего агрегирования частиц белка различны в зависимости от концентрации белка в растворе. В малоконцентрированных растворах образуются хлопья белка, выпадающие в осадок или всплывающие на поверхность жидкости (часто с образованием пены). Примерами агрегирования такого типа являются выпадение в осадок хлопьев денатурированного лактоальбумина (при кипячении молока), образование хлопьев и пены белков на поверхности мясных и рыбных бульонов. Концентрация белков в этих растворах не превышает 1% .

При денатурации белков в более концентрированных белковых растворах в результате их агрегирования образуется сплошной студень, удерживающий всю содержащуюся в системе воду. Такой тип агрегирования белков наблюдается при тепловой обработке мяса, рыбы, яиц и различных смесей на их основе. Оптимальная концентрация белков, при которой белковые растворы в условиях нагревания образуют сплошной студень, неизвестна. Принимая во внимание, что способность к студнеобразованию у белков зависит от конфигурации (асимметрии) молекул, надо полагать, что для разных белков указанные пределы концентраций различны.

Белки в состоянии более или менее обводненных студней при тепловой денатурации уплотняются, т.е. происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду. Студень, подвергнутый нагреванию, как правило, имеет меньшие объем, массу, пластичность, а также повышенную механическую прочность и большую упругость по сравнению с исходным студнем нативных белков. Эти изменения также являются следствием агрегирования молекул денатурированных белков. Реологические характеристики таких уплотненных студней зависят от температуры, рН среды и продолжительности нагревания.

Денатурация белков в студнях, сопровождающаяся их уплотнением и отделением воды, происходит при тепловой обработке мяса, рыбы, варке бобовых, выпечке изделий из теста.

Каждый белок имеет определенную температуру денатурации. В пищевых продуктах и полуфабрикатах обычно отмечают низший температурный уровень, при котором начинаются видимые денатурационные изменения наиболее лабильных белков. Например, для белков рыбы эта температура составляет около 30 С, яичного белка – 55 С.

При значениях рН среды, близких к изоэлектрической точке белка, денатурация происходит при более низкой температуре и сопровождается максимальной дегидратацией белка. Смещение рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки белка способствует повышению его термостабильности. Так, выделенный из мышечной ткани рыб глобулин X, который имеет изоэлектрическую точку при рН 6,0, в слабокислой среде (рН 6,5) денатурирует при 50 °С, в нейтральной (рН 7,0) – при 80 °С.

Реакция среды влияет и на степень дегидратации белков в студнях при тепловой обработке продуктов. Направленное изменение реакции среды широко используется в технологии для улучшения качества блюд. Так, при припускании птицы, рыбы, тушении мяса, мариновании мяса и рыбы перед жаркой добавляют кислоту, вино или другие кислые приправы для создания кислой среды со значениями рН, лежащими значительно ниже изоэлектрической точки белков продукта. В этих условиях дегидратация белков в студнях снижается и готовый продукт получается более сочным.

В кислой среде набухает коллаген мяса и рыбы, снижается его температура денатурации, ускоряется переход в глютин, в результате чего готовый продукт получается более нежным.

Температура денатурации белков повышается в присутствии других, более термостабильных белков и некоторых веществ небелковой природы, например сахарозы. Это свойство белков используют, когда при тепловой обработке возникает необходимость повысить температуру смеси (например, в целях пастеризации), не допуская денатурации белков. Тепловая денатурация некоторых белков может происходить без видимых изменений белкового раствора, что наблюдается, например, у казеина молока.

Пищевые продукты, доведенные тепловой обработкой до готовности, могут содержать большее или меньшее количество нативных, неденатурированных белков, в том числе некоторых ферментов.

Важнейшим свойством белков является их способность проявлять как кислые, так и основные свойства, то есть выступать в роли амфотерных электролитов. Белки активно вступают в химические реакции. Это свойство связано с тем, что аминокислоты, входящие в состав белков, содержат разные функциональные группы, способные реагировать с другими веществами. Белки обладают большим сродством к воде, то есть они гидрофильны. Разная растворимость в воде. Растворимые белки образуют коллоидные растворы. Гидролиз - под действием растворов минеральных кислот или ферментов происходит разрушение первичной структуры белка и образование смеси аминокислот.

Денатурация – утрата белковой молекулы структурной организации (вторичного, третичного, четвертичного). Может быть вызвана изменением температуры, обезвоживанием, облучением, изменением рН среды и др. Денатурация бывает обратимой и необратимой. Обратимая денатурация не затрагивает первичную структуру. При необратимой денатурации разрушается первичная структура. Если изменение условий среды не приводит к разрушению первичной структуры молекулы, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздается и структура белка - ренатурация.

Функции белков в клетке.

Одна из важнейших функций белков в клетке - строительная : белки участвуют в образовании всех клеточных мембран в органоидах клетки, а также внеклеточных структур. Исключительно важное значение имеет каталитическая функция белков. Все биологические катализаторы - ферменты - вещества белковой природы. Они ускоряют химические реакции, протекающие в клетке, в десятки и сотни тысяч раз. Фермент катализирует только одну реакцию, т.е. он узкоспецифичен. Высокая специфичность ферментативных реакций обусловлена тем, что пространственная конфигурация активного центра фермента, т.е. участка белка, который связывает какую-либо молекулу, точно соответствует конфигурации этой молекулы. Двигательная функция организма обеспечивается сократительными белками. Эти белки участвуют во всех видах движения, к которым способны клетки и организмы: мерцание ресничек и биение жгутиков у простейших, сокращение мышц у животных. Транспортная функция белков заключается в присоединения химических элементов (например, кислорода) или биологически активных веществ (гормонов) и переносе их к различным тканям и органам тела. При поступлении в организм чужеродных белков или микроорганизмов в белых кровяных тельцах - лейкоцитах - образуются особые белки - антитела. Они связывают и обезвреживают несвойственные организму вещества. В этом выражается защитная функция белков. Белки служат и одним из источников энергии в клетке, т. е, выполняют энергетическую функцию. При полном расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.

Ферменты. Основные свойства ферментативных процессов.

Ферменты, или энзимы - обычно белковые молекулы или молекулы РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах, специфические белки, увеличивающие скорость протекания химических реакций в клетках всех живых организмов.Все реакции с участием ферментов протекают, в основном, в нейтральной, слабощелочной или слабокислой среде. Однако максимальная активность каждого отдельного фермента проявляется при строго определенных значениях pH. Для действия большинства ферментов теплокровных животных наиболее благоприятной температурой является 37-40С. У растений при температуре ниже 0С. Действие ферментов полностью не прекращается, хотя жизнедеятельность растений при этом резко снижается. Ферментативные процессы, как правило, не могут протекать при температуре выше 70С, так как ферменты, как и всякие белки подвержены тепловой денатурации (разрушению структуры).

Строение ферментов.

В составе фермента выделяют области, выполняющие различную функцию:

1. Активный центр – комбинация аминокислотных остатков (обычно 12-16), обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата (Субстратом (S) называют вещество, химические превращения которого в продукт (Р) катализирует фермент (Е)) и осуществляющая катализ. Аминокислотные радикалы в активном центре могут находиться в любом сочетании, при этом рядом располагаются аминокислоты, значительно удаленные друг от друга в линейной цепи. У ферментов, имеющих в своем составе несколько мономеров, может быть несколько активных центров по числу субъединиц. Также две и более субъединицы могут формировать один активный центр.

В свою очередь в активном центре выделяют два участка:

якорный (контактный, связывающий, адсорбционный центр) – отвечает за связывание и ориентацию субстрата в активном центре,

каталитический – непосредственно отвечает за осуществление реакции.

2. Аллостерический центр (allos – чужой) – центр регуляции активности фермента, который пространственно отделен от активного центра и имеется не у всех ферментов. Связывание с аллостерическим центром какой-либо молекулы (называемой активатором или ингибитором, а также эффектором, модулятором, регулятором) вызывает изменение конфигурации белка-фермента и, как следствие, скорости ферментативной реакции. В качестве такого регулятора может выступать продукт данной или одной из последующих реакций, субстрат реакции или иное вещество. Аллостерические ферменты являются полимерными белками, активный и регуляторный центры находятся в разных субъединицах.

Денатурация - это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия кислот, щелочей, ультразвука и др.) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. нативной (естественной) пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются.

При кулинарной обработке денатурацию белков чаще всего вызывает нагревание. Процесс этот в глобулярных и фибриллярных белках происходит по-разному.

В глобулярных белках при нагревании усиливается тепловое движение полипептидных цепей внутри глобулы водородные связи, которые удерживали их в определенном положении, разрываются и полипептидная цепь развертывается, а затем сворачивается по-новому. При этом полярные (заряженные) гидрофильные группы, расположенные на поверхности глобулы и обеспечивающие ее заряд и устойчивость, перемещаются внутрь глобулы, а на поверхность ее выходят реакционноспособные гидрофобные группы (дисульфидные, сульфгидрильные и др.), не способные удерживать воду.

Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка:

потерей индивидуальных свойств (например, изменение окраски мяса при его нагревании вследствие денатурации миоглобина);

потерей биологической активности (например, в картофеле, грибах, яблоках и ряде других растительных продуктов содержатся ферменты, вызывающие их потемнение, при денатурации белки-ферменты теряют активность);

повышением атакуемости пищеварительными ферментами (как правило, подвергнутые тепловой обработке продукты, содержащие белки, перевариваются полнее и легче);

потерей способности к гидратации (растворению, набуханию);

потерей устойчивости белковых глобул, которая сопровождается их агрегированием (свертыванием, или коагуляцией, белка).

Агрегирование - это взаимодействие денатурированных молекул белка, которое сопровождается образованием более крупных частиц. Внешне это выражается по-разному в зависимости от концентрации и коллоидного состояния белков в растворе. Так, в малоконцентрированных растворах (до 1%) свернувшийся белок образует хлопья (пена на поверхности бульонов). В более концентрированных белковых растворах (например, белки яиц) при денатурации образуется сплошной гель, удерживающий всю воду, содержащуюся в коллоидной системе.

Белки, представляющее собой более или менее обводненные гели (мышечные белки мяса, птицы, рыбы; белки круп, бобовых, муки после гидратации и др.), при денатурации уплотняются, при этом происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду. Белковый гель, подвергнутый нагреванию, как правило, имеет меньшие объем, массу, большие механическую прочность и упругость по сравнению с исходным гелем нативных (натуральных) белков. Скорость агрегирования золей белка зависит от рН среды. Менее устойчивы белки вблизи изоэлектрической точки.

Для улучшения качества блюд и кулинарных изделий широко используют направленное изменение реакции среды. Так, при мариновании мяса, птицы, рыбы перед жаркой; добавлении лимонной кислоты или белого сухого вина при припускании рыбы, цыплят; использовании томатного пюре при тушении мяса и др. создают кислую среду со значениями рН значительно ниже изоэлектрической точки белков продукта. Благодаря меньшей дегидратации белков изделия получаются более сочными.

Фибриллярные белки денатурируют иначе: связи, которые удерживали спирали их полипептидных цепей, разрываются, и фибрилла (нить) белка сокращается в длину. Так денатурируют белки соединительной ткани мяса и рыбы. Литература

Различают 2 вида денатурации:

Обратимая денатурация - ренатурация или ренактивация - это процесс, при котором денатурированный белок, после удаления денатурирующих веществ вновь самоорганизуется в исходную структуру с восстановлением биологической активности.

Необратимая денатурация - это процесс, при котором биологическая активность не восстанавливается после удаления денатурирующих агентов.

Итак, денатурацию вызывают физические факторы: температура, давление, механические воздействия, ультразвуковые и ионизирующие излучения; химические факторы: кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды, соли тяжелых металлов.

Взбивание яичного белка, сливок превращает их в пену, состоящую из пузырьков воздуха, окруженных тонкими белковыми пленками, образование которых сопровождается развертыванием полипептидных цепей в результате разрыва связей при механическом воздействии. Таким образом, при образовании пленок происходит частичная или полная денатурация белка. Такой вид денатурации называется поверхностной денатурацией белка.

Для кулинарных процессов особое значение имеет тепловая денатурация белков. Механизм тепловой денатурации белков можно рассмотреть на примере глобулярных белков. Основная молекула глобулярного белка состоит из одной или нескольких полипептидных цепей, сложенных складками и образующих клубки. Такая структура стабилизируется непрочными связями, среди которых большую роль играют водородные связи, образующие поперечные мостики между параллельными пептидными цепями или их складками.

При нагревании белков начинается усиленное движение полипептидных цепей или складок, что приводит к разрыву непрочных связей между ними. Белок разворачивается и приобретает необычную, неприродную форму, водородные и другие связи устанавливаются в несвойственных данной молекуле местах, и конфигурация молекулы меняется. В результате происходит развертывание и перегруппировка складок, сопровождаемые перераспределением полярных и неполярных групп, причем неполярные радикалы концентрируются на поверхности глобул, понижая их гидрофильность. При денатурации белки становятся нерастворимыми и в большей или меньшей мере утрачивают способность к набуханию.

При длительной тепловой обработке белки подвергаются более глубоким изменениям, связанным с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться функциональные группы с образованием таких летучих соединений, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углекислый газ и др. Накапливаясь в продукте, они участвуют в образовании вкуса и аромата готовой продукции. При дальнейшей гидротермической обработке белки гидролизуются, при этом первичная (пептидная) связь разрывается с образованием растворимых азотистых веществ небелкового характера (например, переход коллагена в глютин). Деструкция белков может быть целенаправленным приемом кулинарной обработки, способствующим интенсификации технологического процесса.